谷氨酰胺转氨酶（Glutamine Transaminase）是一类酶蛋白，具有独特的物理和化学性质，这些性质决定了其在生物体系中的稳定性和功能表现。
物理性质
外观
纯化的谷氨酰胺转氨酶通常为无色或淡黄色的粉末或结晶状固体，易溶于水形成透明溶液。
分子量
谷氨酰胺转氨酶的分子量因来源不同而有所差异，一般在几十千道尔顿（kDa）范围内，常见为40-60 kDa的单体，部分以多聚体形式存在。
等电点
该酶的等电点（pI）通常处于中性或弱碱性范围，这与其氨基酸组成和表面电荷有关。
溶解性
谷氨酰胺转氨酶易溶于水及缓冲液，溶解度受pH和离子强度影响较大。在适宜的pH条件下，酶具有较好的溶解性和稳定性。
热稳定性
谷氨酰胺转氨酶对温度较为敏感，过高的温度可能导致蛋白质变性和活性丧失。一般在40℃以上开始失活，具体热稳定性依酶的来源和纯度有所不同。
化学性质
辅酶依赖性
谷氨酰胺转氨酶依赖辅酶磷酸吡哆醛（PLP），辅酶与酶蛋白形成共价复合物，参与催化过程。PLP的存在对酶的活性和稳定性有重要影响。
pH稳定性
该酶在中性至弱碱性环境下稳定，通常最适pH范围为7.0至8.5。极端酸性或碱性条件下，酶的结构容易受损，活性降低。
对化学试剂的敏感性
谷氨酰胺转氨酶对强还原剂、强氧化剂及某些重金属离子较为敏感，暴露于这些物质中可能导致酶的变性或失活。
结构稳定性
蛋白质的三级和四级结构由多种非共价作用力维持，包括氢键、疏水相互作用和离子键。这些结构决定了酶的催化活性和选择性。
总结而言，谷氨酰胺转氨酶具有典型的蛋白质物化性质，其溶解性、稳定性和活性受温度、pH及辅酶状态等因素影响。了解这些物化性质对于酶的提取、纯化及应用研究具有重要意义。